一些神经退行性疾病， ，如阿尔茨海默氏症和帕金森氏症的一个显著特征是形成含有淀粉样蛋白聚集物(也称为原纤维)的有害斑块。不幸的是，即使经过了几十年的研究，去除这些斑块仍然是一项艰巨的挑战。因此，这些疾病患者的治疗选择是有限的，并不是很有效。

 

近年来，一些科学家不再使用化学药物，而是转而使用替代方法，杏耀代理开号如超声波，来破坏淀粉样蛋白原，阻止阿尔茨海默病的发展。现在,Takayasu指出川崎博士领导的研究小组(IR-FEL研究中心、东京理科大学、日本)和Phuong h .阮博士(国家de la研究中心、法国),包括其他研究人员从爱知同步辐射中心和同步辐射研究中心、日本名古屋大学已经使用新方法来显示红外激光照射会破坏淀粉样原纤维。

 

在他们发表在物理化学杂志B上的研究中，科学家们展示了激光实验和分子动力学模拟的结果。这两种攻击的问题是必要的,因为每种方法固有的局限性,川崎博士解释说,“虽然激光实验加上各种显微镜方法可以提供信息关于淀粉样原纤维形态和构造演化的激光辐照后,这些实验空间和时间分辨率有限,从而防止全面了解潜在的分子机制。另一方面，虽然这些信息可以从分子模拟中获得，但模拟中使用的激光强度和辐照时间与实际实验中使用的有很大不同。因此，确定通过实验和模拟获得的激光诱导的原丝分离过程是否相似是很重要的。”

 

科学家们使用了酵母蛋白的一部分，这种酵母蛋白可以自己形成淀粉样原纤维。在他们的激光实验中，他们将红外激光束的频率调整到原纤维的“酰胺I带”，从而产生共振。扫描电镜图像证实了淀粉样原纤维在共振频率的激光照射下解体，并结合光谱技术揭示了原纤维解离后的最终结构细节。

 

为了进行模拟，研究人员使用了一种技术，该技术是目前团队的一些成员之前开发的，称为“非平衡分子动力学(NEMD)模拟”。它的结果证实了那些实验，并进一步澄清了整个淀粉样蛋白分解过程的非常具体的细节。通过模拟，科学家们观察到这个过程开始于原纤维的核心，在那里共振打破了分子间的氢键，从而分离了聚合体中的蛋白质。这种结构的破坏会向外扩散到原丝的末端。

 

实验和模拟为神经退行性疾病的新治疗提供了一个很好的例子。川崎博士说:“鉴于现有药物无法减缓或逆转阿尔茨海默病的认知损害，开发非药物方法是非常可取的。使用红外激光解离淀粉样蛋白原的能力开辟了一种很有前途的方法。”

 

该团队的长期目标是建立一个结合激光实验和NEMD模拟的框架，杏耀拿代理以更详细地研究原丝分离的过程，新的工作已经在进行中。所有这些努力将有望为那些治疗阿尔茨海默氏症或其他神经退行性疾病的人点燃希望的灯塔。